Формулы аминокислот биохимия

Формулы аминокислот биохимия

Вопрос 1. Дайте определение белкам.

Ответ: Белки — высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

Вопрос 2. Что является α-аминокислотой?

Ответ: α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один атом водорода у α-углерода, замещена на аминогруппу (- NH 2). Они содержат аминогруппу и карбоксильную (-СООН) группу.

Вопрос 3. Чем отличаются аминокислоты друг от друга?

Ответ: Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала ( R ), представляющего собой группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующая в образовании пептидной связи при биосинтезе белка.

Вопрос 4. Какие аминокислоты являются протеиногенными?

Ответ: α-аминокислоты, входящие в состав белков.

Вопрос 5. Какова общая формула аминокислот?

Вопрос 6. Напишите формулу аминокислоты в ионизированном состоянии (протонированная форма)?

Вопрос 7. Чем обусловлена оптическая активность аминокислот?

Ответ. При замещении всех валентностей у α-углеродного атома различными функциональными группами С-атом называется ассиметричным (хиральным), а аминокислота — оптически активной.

Вопрос 8. Какие аминокислоты оптически активны?

Ответ: Все природные белковые аминокислоты, кроме глицина.

Вопрос 9. Чем отличаются друг от друга D — и L -изомеры аминокислот?

Ответ: Эти изомеры отличаются друг от друга расположением N H 2-групп у α- углеродного атома.

Вопрос 10. К какому ряду относятся природные белковые аминокислоты?

Ответ: Все природные протеиногенные аминокислоты относятся к L -ряду.

Вопрос 11. От чего зависит заряд аминокислоты?

Ответ: Заряд аминокислоты зависит от реакции среды (рН). В кислой среде аминокислота присоединяет протон и получает положительный заряд. В щелочной среде аминокислота ведет себя как кислота и несет отрицательный заряд.

Вопрос 12. Что означает изоэлектрическая точка (ИЭТ) аминокислоты?

Ответ: ИЭТ — это такое состояние, при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов и в электрическом поле аминокислота не движется ни к аноду, ни к катоду.

Вопрос 13. Какие аминокислоты содержат ароматические кольца?

Ответ. Фенилаланин, Тирозин, Триптофан

Вопрос 14. Какие аминокислоты заряжаются отрицательно при рН 7,0 «кислые аминокислоты»)?

Ответ. Глутаминовая, Аспарагиновая

Вопрос 15. Какие аминокислоты заряжаются положительно при рН 7,0 («основные аминокислоты»)?

Ответ: Лизин, Аргинин

Вопрос 16. Какие аминокислоты являются гидроксилсодержащими?

Ответ: Серин, Треонин, Тирозин

Вопрос 17. Какие аминокислоты являются неполярными?

Ответ: Аланин, Валин, Изолейцин, Лейцин, Метионин, Пролин, Триптофан, Фенилаланин.

Вопрос 18. Какие аминокислоты относятся к моноаминокарбоновым и почему? Ответ: К моноаминокарбоновым аминокислотам относятся: глицин, аланин, серин, цистеин, метионин, треонин, валин, лейцин, изолейцин, так как они имеют по одной аминной и карбоксильной групп

Вопрос 19. Назовите моноаминодикарбоновые аминокислоты

Ответ: К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, которые содержат по одной аминной и по две карбоксильной группы

Вопрос 20. Какие аминокислоты относятся к диаминомонокарбоновым?

Ответ: К ним относятся аргинин, цитруллин и лизин

Вопрос 21. Назовите гетероциклических аминокислот

Ответ: К этой группе относятся триптофан, содержащий гетероциклическое пиррольное кольцо; гистидин-содержащий имидазольный цикл с двумя атомами азота, пролин и оксопролин

Вопрос 22. Какие реакции используют для идентификации аминокислот в белках?

Ответ: 1. Ксантопротеиновую реакцию для ароматических аминокислот, содержащих бензольное кольцо

2. Реакцию Миллона для тирозина

3. Реакцию Фоля для цистеина

4. Реакцию Сакагучи для аргинина

Вопрос 23. Какие есть источники аминокислот в организме?

Ответ. 1. Распад тканевых белков

3. Внутриклеточный синтез аминокислот

Вопрос 24. Какими химическими реакциями можно обнаружить белки?

Ответ: Биуретовый, Нингидриновый

Вопрос 25. Что выявляет биуретовая реакция?

Ответ: Пептидную связь

Вопрос 26. Какие белки называются полноценными?

Ответ: Это белки, которые:

1. Содержат все незаменимые аминокислоты

2. Содержат все аминокислоты в оптимальных соотношениях

3. Хорошо перевариваются в желудочно-кишечном тракте

Вопрос 27. Что означает «незаменимые» аминокислоты?

Ответ. Это такие аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей

Вопрос 25. Какие аминокислоты относятся к незаменимым аминокислотам?

Ответ: Изолейцин, Лейцин, Триптофан, Треонин, Фенилаланин, Валин, Метионин, Лизин.

Вопрос 29. Какие частично незаменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут частично синтезироваться в организме. Это аргинин и гистидин

Вопрос 30. Что такое условно заменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут синтезироваться из незаменимых аминокислот: цистеин из метионина и тирозин из фенилаланина.

Вопрос 31. Каково содержание азота в белках?

Читайте также:  Как убрать жир на руках быстро

Вопрос 32. Что означает третичная структура белка?

Ответ: Расположение в пространстве одиночной полипептидной цепи, стабилизированное связями между радикалами аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга

Вопрос 33. Что означает четвертичная структура белка?

Ответ: Объединение нескольких полипептидных цепей, обладающих третичной структурой, в единую функциональную молекулу

Вопрос 34. Какие белки имеют четвертичную структуру?

Ответ: Гемоглобин, Лактатдегидрогенза, Креатинкиназа

Вопрос 35. Что означает домен?

Ответ. Домен — обособленная область молекулы белка, обладающая структурной и функциональной автономией

Вопрос 36. На чем основан электрофорез?

Ответ. Передвижение заряженных молекул в электрическом поле

Вопрос 37. Что такое изоэлектрическая точка ( pi ) белка?

Ответ: Значение рН среды, при котором молекула белка не имеет заряда и поэтому не движется ни к аноду, ни к катоду

Вопрос 38. Почему белки ведут себя как буферы?

Ответ: В зависимости от рН среды белки приобретают свойства анионов или катионов и поэтому проявляют свойства буферов

Вопрос 39. Что означает коагуляция белков?

Ответ: Выпадение белков под влиянием различных факторов в осадок из коллоидных растворов

Вопрос 40. Какие формы коагуляции знаете?

Ответ: Обратимая, когда в коллоидной частице нарушается только сольватная оболочка, и необратимая, когда происходят глубокие нарушения структуры белковой молекулы

Вопрос 41. Что такое денатурация белка?

Ответ: Необратимая денатурация называют потерей физико-химических свойств и биологической активности белка вследствие разрушения высших уровней организации

Вопрос 42. Как можно вызвать денатурацию?

Ответ: Нагреванием, добавлением кислот и щелочей, добавлением солей тяжелых металлов, воздействием ионизирующего излучения, ультразвука

Вопрос 43. Простые белки это?

Ответ. Это белки, дающие при гидролизе только аминокислоты

Вопрос 44. Какие белки относятся к фибриллярным?

Ответ: Фибрион шелка, коллагеновые белки

Вопрос 45. Какие белки называются глобулярными?

Ответ: Белки, которые имеют форму глобула (шара).

Вопрос 46. Каковы особенности аминокислотного состава коллагена I типа?

Ответ: В коллагене содержится около 33 % глицина, 25 % пролина и гидроокспролина, 1 % гидроксолизина. Гидроксилирование аминокислоты являются маркерами коллагена, так как не встречаются в других белках

Вопрос 47. Какой аминокислотой богаты кератиновые белки?

Ответ: Цистеином, которого содержится около 12 %

Вопрос 48. Что такое шапероны?

Ответ: Семейство белков, участвующих в формировании пространственной конформации полипептидной цепи, синтезированной на рибосоме

Вопрос 49. Сложные белки это?

Ответ: Сложными называются белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты и вещество небелковой природы (простетическая группа)

Вопрос 50. Что такое апопротеин?

Ответ: Белковая часть сложного белка

Вопрос 51. Что такое простетическая группа?

Ответ: Небелковая часть сложного белка

Вопрос 52. Какие белки являются гемопротеидами?

Ответ: Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза

Вопрос 53. Что такое нуклеопротеиды?

Ответ: Это сложные белки, простетическая группа которых представлена нуклеиновыми кислотами

Вопрос 54. Что такое дезоксирибонуклепротеиды?

Ответ: Это белки, простетическая группа которых представлена ДНК

Вопрос 55. Какие белки входят в состав дезоксирибонуклеопротеидов?

Ответ: Гистоны и кислые негистоновые белки

Вопрос 56. Какие аминокислоты присутствуют в большом количестве в гистонах?

Ответ: Аргинин, Лизин, Гистидин

Вопрос 57. На какие фракции разделяют гистоны?

Вопрос 58. Какие связи участвуют в формировании первичной структуры белка?

Ответ: Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот, называемые пептидной связью -СО- NH — и частично дисульфитные связи

Вопрос 59. Какие связи участвуют в формировании вторичной структуры белка?

Ответ: Водородные связи между пептидными группировками: = C = O . HN =, О. Н,К..Н

Вопрос 60. Какие связи обеспечивают формирование третичной структуры белка?

Ответ: Водородные, межмолекулярные силы Ван-дер-Лондона, гидрофобные взаимодействия, а также за счет пептидных и дисульфитных связей

Вопрос 61. Какие белки относятся к простым?

Ответ. Гистоны, протамины, глютелины, протеноиды, коллаген и эластин, альбумины и глобулины

Вопрос 62. Каковы особенности состава гистонов?

Ответ: Гистоны содержат большое количество (10..30 %) диаминомонокарбоновых аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) и обладают выраженными основными свойствами, входят в состав ядерных белков

Вопрос 63. Дайте характеристику протаминов?

Ответ: Протамины — белки основного характера и отличаются высоким содержанием аргинина (до 60.. .65 %,), входят в состав дезоксирибонуклеопротеида (ДНП).

Вопрос 64. Какова растворимость проламинов и глютелинов?

Ответ. Они не растворимые в воде и содержатся в семенах растений

Вопрос 65. Чем отличаются альбумины и глобулины?

Читайте также:  Тренажер с тросами

Ответ: Альбумины хорошо растворяются в воде и осаждаются сульфатом аммония и другими нейтральными солями при 80..100 % насыщении, выполняют

пластические функции и участвуют в поддержании онкотического давления крови. Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, растворяются в солевых растворах

Вопрос 66. Какие основные функции выполняют белки в организме?

Ответ: Каталитическая (ферменты), питательная (резервная), транспортная, защитная (иммуноглобулины, интерферон), сократительная, структурная, гормональная и др.

Вопрос 67. Какие факторы могут регулировать биологическую активность белков?

Ответ: Взаимодействие с лигандами (субстратами, эффекторами, кофакторами)

Вопрос 68. Чем сопровождается денатурация белков?

Ответ: Происходит нарушение большого числа межрадикальных связей и изменение ковалентных связей, что приводит к потере биологической активности белка

Вопрос 69. Назовите основные сложные белки и их краткую характеристику

Ответ: К сложным белкам относятся хромопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, металлопротеиды. Хромопротеиды состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Нуклеопротеиды состоят из белков и нуклеиновых кислот. Липопротеиды состоят из белка и липида. Фосфопротеиды в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. В гликопротеидах простетическая группа представлена углеводами и их производными. Металлопротеиды кроме белка содержат ионы какого-либо металла.

Биологическая библиотека — материалы для студентов, учителей, учеников и их родителей.

Наш сайт не претендует на авторство размещенных материалов. Мы только конвертируем в удобный формат материалы, которые находятся в открытом доступе и присланные нашими посетителями.

Если вы являетесь обладателем авторского права на любой размещенный у нас материал и намерены удалить его или получить ссылки на место коммерческого размещения материалов, обратитесь для согласования к администратору сайта.

Разрешается копировать материалы с обязательной гипертекстовой ссылкой на сайт, будьте благодарными мы затратили много усилий чтобы привести информацию в удобный вид.

© 2018-2020 Все права на дизайн сайта принадлежат С.Є.А.

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков ( протеиногенные аминокислоты ). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты (пептиды, аминокарбоновые кислоты) – это тип органических соединений, которые состоят из аминов (производных аммония 16 %).

Состав заменимых и незаменимых аминокислот

Их функцией является участие в биосинтезе белка. Любой белок расщепляется на аминокислоты внутри пищеварительного тракта человека. В природе существует примерно 200 пептидов, но для построения биологических организмов необходимы только 20 из них. Все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. В ряде случаев можно выделить условно заменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты – это группа аминокислот, которые потребляются с продуктами питания, но при этом также производятся внутри тела человека из других веществ. Среди них выделяют:

  • аланин – мономер большого числа белков, участвующей в глюкогенезе, превращаясь в глюкозу в печени. Регулирует метаболические процессы в теле человека;
  • аргинин – аминокислота, которая синтезируется в теле взрослого, но не образуется в организме ребенка. Участвует в системе синтеза гормона роста и других. Кроме данной аминокислоты в организме не существует соединений, способных переносить азот. Способствует увеличению мышечной массы, за счет снижения жировой;
  • аспарагин – пептид азотного обмена. В совокупности с ферментами дает возможность отщеплять аммониак и превращаться в аспарагиновую кислоту.;
  • аспаргиновая кислота — участвует в создании иммуноглобулинов и деактивации аммиака. Способствует восстановлению при дисбалансе в работе нервной системы и сердечного цикла
  • гистидин – используется для лечения болезней кишечника и профилактики СПИДа. Снижает негативное воздействие стрессовых факторов на организм;
  • глицин является веществом нейромедиатором. Имеет мягкое успокоительное действие;
  • глутамин входит в состав гемоглобина, стимулирует метаболизм в центральной нервной системе;
  • глютаминовая кислота – регулирует работу периферической нервной системы;
  • пролин входит в состав всех протеинов, особенно эластина и коллагена;
  • серин представляет собой аминокислоту, содержащуюся в нейронах головного мозга. Способствует образованию и высвобождению энергии. Образуется из глицина;
  • тирозин входит в состав тканей животных и растений. Иногда восстанавливается из фенилаланина;
  • цистеин является компонентом кератина. Входит в группу антиоксидантов, иногда воспроизводится из серина.
Читайте также:  Простокваша с чесноком

Готовые работы на аналогичную тему

В перечне приведен неполный список функций аминокислот, который может быть дополнен.

Незаменимые аминокислоты — это группа аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме человека. Их можно получить только с пищей, употребляя различные продукты.

К ним относятся:

  • валин, повышающий координацию работы мышц, позволяющий обеспечить устойчивость организма к колебанию температур;
  • изолейцин или естественный анаболик, насыщающий мышц энергией;
  • лейцин – регулятор всех метаболических процессов. Строитель структуры белка. Все три вышеописанные аминокислоты входят в комплекс BCAA. Он очень важен для спортсменов. Эти вещества значительно увеличивают мышечную массу, снижают уровень развития ПЖК (в допустимых пределах). Обеспечивают поддержание гомеостаза при высоком уровне физических нагрузок;
  • лизин ускоряет регенерацию тканей, вырабатывает гормоны, ферменты и антитела. Способствует повышению прочности сосудов. Входит в состав коллагена;
  • метионин участвует в синтезе холина, уменьшает содержание жира в печени;
  • треонин укрепляет сухожилия и зубную эмаль;
  • триптофан регулирует эмоциональное состояние, способствует лечению психических расстройств личности;
  • фениалалнин регулирует деятельность кожных покровов, снижая их пигментацию, способствует достижению водно – солевого баланса в верхних слоях кожи.

Задай вопрос специалистам и получи
ответ уже через 15 минут!

Химические формулы аминокислот

Формулы всех аминокислот представлены на рисунках.

Рисунок 1. Формулы аминокислот. Автор24 — интернет-биржа студенческих работ

Рисунок 2. Формулы аминокислот. Автор24 — интернет-биржа студенческих работ

Последствия наличия избытка или недостатка аминокислот в организме

Многие аминокислоты, как уже отмечалось ранее регулируют метаболизм. Другими словами, любая аминокислота позволяет организму получить достаточное количество энергии, которая позволяет реализовать химические реакции, лежащие в основе дыхания, когнитивной деятельности, регуляции психоэмоционального состояния.

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, – миф. Ученые выяснили, что белок растительного происхождения усваивается в организме человека гораздо лучше животного. Но, если люди выбирают для себя веганский тип питания, то им необходимо следить за своим рационом.

Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма. Нельзя увлекаться голоданием или какой – либо конкретной группой продуктов, поскольку это не даст возможности соблюдать все вышеописанные нормы баланса веществ.

При нехватке аминокислот в организме возможны следующие симптомы:

  • плохое самочувствие;
  • отсутствие потребности в еде;
  • повышенная утомляемость;
  • нарушения гомеостаза.

Если в организме нахватает даже какой-либо одной аминокислоты, то это может вызвать колоссальное количество неприятных эффектов, ухудшающих самочувствие. Перенасыщение аминокислотами также опасно. Оно может повлечь за собой нарушения, симптомы которых похожи на пищевые отравления.

Каждый человек, так или иначе, задумывает о том, какое количество аминокислот ему необходимо употребить в сутки. Все 20 аминокислот благополучно поступают с пищей в организм человека. Их количества хватает для людей ведущих нормальный здоровый образ жизни. Но в рационе спортсмена белок должен иметь ведущие позиции, так как без его достаточного уровня нельзя достичь высокой степени развития мышечной массы.

Таким образом, необходимо соблюдать меру при построении собственного рациона и своевременно корректировать свои пищевые привычки.

Так и не нашли ответ
на свой вопрос?

Просто напиши с чем тебе
нужна помощь

Ссылка на основную публикацию
Adblock detector